Reagenz / als Lösung 114 series

klinische ChemieKreatin-Phosphokinase

Die Kreatinkinase (ATP: Kreatin-N-Phosphotransferase, EC2.7.3.2) ist ein dimeres Enzym, das aus zwei Arten von monomeren Untereinheiten besteht, M (Muskel) und B (Gehirn). Die Untereinheiten verbinden sich zu drei verschiedenen CK-Isoenzymen: CK-BB (CK-1), CK-MB (CK-2) und CK-MM (CK-3). CK-MM ist die vorherrschende Form von CK in der Skelettmuskulatur. CK-BB findet sich im Gehirn und in der glatten Muskulatur. CK-MB findet sich in hoher Konzentration im Herzmuskel (zwischen 14 und 42 %) und in geringerem Maße im Skelettmuskel. Wenn keine Krankheit vorliegt, ist die meiste CK-Aktivität im Serum auf die CK-MM-Isoform zurückzuführen. Eine Schädigung des Herzmuskels, wie sie bei einem akuten Myokardinfarkt (AMI) auftritt, führt zu erhöhten zirkulierenden Konzentrationen der CK-MB-Isoform. Typischerweise sind die CK-MB-Spiegel 4 bis 6 Stunden nach Auftreten der Brustschmerzen erhöht, erreichen ihren Höchststand zwischen 12 und 24 Stunden und kehren innerhalb von 48 Stunden auf den Ausgangswert zurück. Bei Verdacht auf einen Herzinfarkt wird die Bestimmung des CK-MB-Spiegels in der Regel bei der Aufnahme sowie 6, 12 und 24 Stunden später empfohlen. Eine Myokardschädigung ist sehr wahrscheinlich, wenn die Gesamt-CK-Aktivität über 190 U/l, die CK-MB-Aktivität über 24 U/l (+37°C) und der Anteil der CK-MB-Aktivität über 6 % der Gesamtaktivität liegt.