Streptavidin ist ein Protein, das von Streptomyces avidinii produziert und durch Reinigung aus Fermentationsbrühe isoliert wird. Das reine, homogene Protein zeigt in der SDS-PAGE überwiegend eine einzige Bande. Streptavidin besteht aus vier identischen Untereinheiten, die jeweils eine aktive Bindungsstelle für Biotin tragen. Der neutrale isoelektrische Punkt (pH 5-6) von Streptavidin liegt in dem Bereich, in dem viele biologische Interaktionen stattfinden, und die hohe Affinität der Biotin-Streptavidin-Interaktion führt zu einer sehr schnellen Reaktion mit einem hohen Signal-Rausch-Verhältnis.
Streptavidin ist z. B. in Kombination mit biotinylierten Antikörpern nützlich. Weitere Anwendungen sind Southern und Western Blotting, Aufreinigung durch Verwendung von immobilisiertem Streptavidin und Methoden zur DNA/RNA-Analyse. Streptavidin ist nicht glykosyliert und reagiert nicht unspezifisch mit endogenen Lektinen, wenn es in Assays an Zellen und Geweben verwendet wird.
Spezifikationen
Verfügbare Größen:
10 mg, 100 mg
Stabilität:
3 Jahre
Aktivität:
>13 U/mg (eine Einheit bindet 1 µg Biotin)
Reinheit:
SDS - 1 Bande (nicht-reduziert)
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