Proteinase K ist eine endolytic Protease, die Peptidbindungen an den karboxylhaltigen Seiten von aliphatischen, aromatischen oder hydrophoben Aminosäuren zerspaltet. Die Proteinase K wird als Serinprotease klassifiziert. Das kleinste durch dieses Enzym hydrolysiert zu werden Peptid, ist ein Tetrapeptid.
Eigenschaften
• Gebrauchsfertige Lösung
• Recombinant Proteinase K
• Aktiv in einer breiten Palette von Reaktionsprodukten
Anwendungen
• Isolierung genomischer DNA von kultivierten Zellen und von den Geweben
• Abbau von DNAsen und von RNases, wenn DNA und RNS von den Geweben oder von den Zellformen lokalisiert werden
• Bestimmung der Enzymlokolisierung
• Verbessern von Klonen-Leistungsfähigkeit von PCR-Produkten
Qualitätskontrolle
DNAse-Tätigkeit: Kein nachweisbare Enzymaktivität nach 6 Stunden Ausbrütung mit λ DNA an 37ºC.
RNase-Tätigkeit: Kein nachweisbare Ribonucleasetätigkeit nach 16 Stunden Ausbrütung mit RNS an 25ºC.
Quelle
Von den Hefezellen mit dem geklonten Gen, das genetisch verschlüsselt, führte endolytic Protease Engyodontium-Albums (Tritirachium-Album) aus.
Molekulargewicht
kDa 29,3 Monomere.
Definition der Tätigkeits-Einheit
Eine Einheit des Enzyms befreit Folin-positive Aminosäuren und Peptide entsprechend 1 µmol Tyrosin in 1 Minute an 37°C, pH 7,5 unter Verwendung des denaturierten Hämoglobins als Substrat.
Enzymaktivität wird in der folgenden Mischung geprüft: 0,08 m-Kaliumphosphat (pH 7,5), 5 m-Harnstoff, 4 Millimeter NaCl, 3 Millimeter CaCl2 und 16,7 mg/ml Hämoglobin.
Speicherpuffer
Das Enzym wird herein geliefert: 50 Millimeter Tris-HCl (pH 7,5), Ca2+ und Glyzerin als Stabilisatoren enthalten.