Harz-Reagenz 786-285

für ForschungszweckeProteinDichte

Die von Porath et al. (1) entwickelte Immobilisierte Metallionen-Affinitätschromatographie (IMAC) basiert auf der Wechselwirkung bestimmter Proteinreste (Histidine, Cysteine und in gewissem Umfang Tryptophane) mit Kationen von Übergangsmetallen. Das Kupferchelatierungsharz wurde speziell für die Reinigung von Proteinen entwickelt, die mit Kupferionen assoziieren (2-3), darunter auch 6-fach histidinmarkierte Proteine. Immobilisiertes Metall-Affinitätschromatographie (IMAC)-Harz mit Kupfer (Cu2+) für die Reinigung von 6x Histidin-gekennzeichneten Proteinen. Dieses Harz bindet an sechs Histidinreste (6x His), eine bei der Proteinreinigung häufig verwendete Markierung. Das Harz besteht aus Iminodiacetat, das an 6% vernetzte Agarosekügelchen gekoppelt ist. Das Iminodiacetat bindet zweiwertige Kupferionen mit einer Kapazität von 20-40μmol Cu2+/ml Harz. Die Proteinbindungskapazität beträgt >50 mg Protein pro ml Harz. Wir haben die Bindung von >100mg eines 50kDa 6XHis markierten Proteins an einen ml Harz nachgewiesen. Immobilisierte Nickel-, Kobalt- und Zink-Chelatbildnerharze sind ebenfalls erhältlich. Kobalt weist die höchste Selektivität auf, gefolgt von Zink, Nickel und Kupfer, hat jedoch die geringste Beladungskapazität. Kupfer hat die höchste Beladungskapazität, gefolgt von Nickel und Zink. Es sind spezifische Bindungs-/Wasch- und Elutionspuffer erhältlich. Merkmale Für die Aufreinigung von kupferbindenden Proteinen, einschließlich 6x His-Proteinen Hohe Kapazität: >50mg/ml Ligandendichte: 20-40μmol Cu2+ /ml Harz Perlenstruktur: 6% vernetzte Agarose Anwendungen Affinitätsreinigung von kupferbindenden Proteinen Affinitätsreinigung von Proteinen mit einem 6x His-Tag.