Agargel Reagenzkit V-10 series

für ForschungszweckeProteinGlycerol

Die S. cerevisiae VENUS-Fusionsbibliothek besteht aus Stämmen, die zwei Fragmente (VN oder VC) des fluoreszierenden VENUS-Proteins exprimieren, die an den C-Terminus jedes Proteins gebunden sind. Die Interaktion zwischen zwei Proteinen kann für alle Hefeproteine einfach und schnell analysiert werden, und die Interaktion zwischen Proteinen, die in natürlichem Zustand exprimiert werden, kann unter Verwendung eines eigenen Promotors in der Zelle analysiert werden. Merkmale und Vorteile Analyse von Proteininteraktionen und intrazellulärer Lokalisierung in lebenden Zellen Einfache Beobachtung nur mit einem Fluoreszenzmikroskop möglich Einfache Untersuchung der Funktion und Interaktion unbekannter neuer Proteine Analyse der Proteinylierung möglich (Ubiquitinierung, Sumoylierung, Neddylierung, usw.) Überblick Die S. cerevisiae VENUS-Fusionsbibliothek wurde an der Seoul National University entwickelt (VN-fusion Library: Genome Res. 2013. 23:736-746 & VC-fusion Library: Genome Res. 2019. 29:135-145). Bioneer besitzt deren exklusive Geschäftslizenz. Die VENUS-Fusionsbibliothek besteht aus S. cerevisiae-Stämmen, die einen ORF exprimieren, der jedes Fragment von VENUS (VN & VC) am C-Terminus enthält. Das VN/VC-Fusionsprotein wurde durch homologe Rekombination in das Hefechromosom eingefügt und mit Hilfe seines eigenen Promotors exprimiert. Die VN-Bibliothek besteht aus 5.809 Stämmen und die VC-Bibliothek aus 5552 Stämmen, die mehr als 90 % des Proteoms von S. cerevisiae abdecken. . Prinzip Bimolekulare Fluoreszenzkomplementierung (BiFC) Assay Bei der bimolekularen Fluoreszenzkomplementationstechnik (BiFC) wird ein fluoreszierendes Protein (VENUS) in N-terminale (VN) und C-terminale (VC) Fragmente aufgeteilt und dann an jedes der beiden Proteine, mit denen interagiert werden soll, angehängt und ausgedrückt.